AHR (белок)

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Это старая версия этой страницы, сохранённая Djem92 (обсуждение | вклад) в 11:10, 9 сентября 2017 ( Новая страница: «{{Infobox_gene}} '''AHR''' (сокр. от {{lang-en|Aryl hydrocarbon receptor}}, также '''Ahr''' или '''Ah-рецептор''' — ре…»). Она может серьёзно отличаться от текущей версии.
(разн.) ← Предыдущая версия | Текущая версия (разн.) | Следующая версия → (разн.)
Перейти к навигации Перейти к поиску
AHR (белок)
Идентификаторы
ПсевдонимыAHRaromatic hydrocarbon receptorbHLHe76ah receptorclass E basic helix-loop-helix protein 76AH-receptor
Внешние IDGeneCards: [1]
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

н/д

н/д

RefSeq (белок)

н/д

н/д

Локус (UCSC)н/дн/д
Поиск по PubMedн/дн/д
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)

AHR (сокр. от англ. Aryl hydrocarbon receptor, также Ahr или Ah-рецептор — рецептор ароматических углеводородов, белок, у человека кодируется одноименным геном AHR, локализованный на коротком плече (p-плече) 7-хромосомы. AHR относится к лиганд-зависимым транскрипционным факторам, которые осуществляют регуляцию биологических реакций плоских ароматических систем (ароматических углеводородов). Было показано, что этот рецептор регулирует ферменты, способствующие метаболизму ксенобиотиков, такие как цитохром P450.

Структура

Лиганды воздействующие на рецептор

Сигнальный путь

Физиологическая роль и токсикология

Взаимодействие с другими белками

AHR взаимодействует помимо вышеуказанных белков со следующими:

Примечания

  1. Hogenesch JB, Chan WK, Jackiw VH, Brown RC, Gu YZ, Pray-Grant M, Perdew GH, Bradfield CA (1997). "Characterization of a subset of the basic-helix-loop-helix-PAS superfamily that interacts with components of the dioxin signaling pathway". J. Biol. Chem. 272 (13): 8581—93. doi:10.1074/jbc.272.13.8581. PMID 9079689.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  2. Tian Y, Ke S, Chen M, Sheng T (2003). "Interactions between the aryl hydrocarbon receptor and P-TEFb. Sequential recruitment of transcription factors and differential phosphorylation of C-terminal domain of RNA polymerase II at cyp1a1 promoter". J. Biol. Chem. 278 (45): 44041—8. doi:10.1074/jbc.M306443200. PMID 12917420.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  3. Wormke M, Stoner M, Saville B, Walker K, Abdelrahim M, Burghardt R, Safe S (2003). "The aryl hydrocarbon receptor mediates degradation of estrogen receptor alpha through activation of proteasomes". Mol. Cell. Biol. 23 (6): 1843—55. doi:10.1128/MCB.23.6.1843-1855.2003. PMC 149455. PMID 12612060.
  4. Klinge CM, Kaur K, Swanson HI (2000). "The aryl hydrocarbon receptor interacts with estrogen receptor alpha and orphan receptors COUP-TFI and ERRalpha1". Arch. Biochem. Biophys. 373 (1): 163—74. doi:10.1006/abbi.1999.1552. PMID 10620335.
  5. Beischlag TV, Wang S, Rose DW, Torchia J, Reisz-Porszasz S, Muhammad K, Nelson WE, Probst MR, Rosenfeld MG, Hankinson O (2002). "Recruitment of the NCoA/SRC-1/p160 family of transcriptional coactivators by the aryl hydrocarbon receptor/aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator complex". Mol. Cell. Biol. 22 (12): 4319—33. doi:10.1128/MCB.22.12.4319-4333.2002. PMC 133867. PMID 12024042.
  6. Antenos M, Casper RF, Brown TJ (2002). "Interaction with Nedd8, a ubiquitin-like protein, enhances the transcriptional activity of the aryl hydrocarbon receptor". J. Biol. Chem. 277 (46): 44028—34. doi:10.1074/jbc.M202413200. PMID 12215427.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  7. Kumar MB, Tarpey RW, Perdew GH (1999). "Differential recruitment of coactivator RIP140 by Ah and estrogen receptors. Absence of a role for LXXLL motifs". J. Biol. Chem. 274 (32): 22155—64. doi:10.1074/jbc.274.32.22155. PMID 10428779.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  8. Kim DW, Gazourian L, Quadri SA, Romieu-Mourez R, Sherr DH, Sonenshein GE (2000). "The RelA NF-kappaB subunit and the aryl hydrocarbon receptor (AhR) cooperate to transactivate the c-myc promoter in mammary cells". Oncogene. 19 (48): 5498—506. doi:10.1038/sj.onc.1203945. PMID 11114727.
  9. Ruby CE, Leid M, Kerkvliet NI (2002). "2,3,7,8-Tetrachlorodibenzo-p-dioxin suppresses tumor necrosis factor-alpha and anti-CD40-induced activation of NF-kappaB/Rel in dendritic cells: p50 homodimer activation is not affected". Mol. Pharmacol. 62 (3): 722—8. doi:10.1124/mol.62.3.722. PMID 12181450.
  10. Vogel CF, Sciullo E, Li W, Wong P, Lazennec G, Matsumura F (2007). "RelB, a new partner of aryl hydrocarbon receptor-mediated transcription". Molecular Endocrinology (Baltimore, Md.). 21 (12): 2941—55. doi:10.1210/me.2007-0211. PMC 2346533. PMID 17823304.
  11. Ge NL, Elferink CJ (1998). "A direct interaction between the aryl hydrocarbon receptor and retinoblastoma protein. Linking dioxin signaling to the cell cycle". J. Biol. Chem. 273 (35): 22708—13. doi:10.1074/jbc.273.35.22708. PMID 9712901.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)