Aminotransferasen
Vorlage:Infobox Enzym Aminotransferasen oder Transaminasen sind substratspezifische Enzyme, welche die Übertragung von Aminogruppen von einem Donor- auf ein Akzeptormolekül- katalysieren (Transaminierung). Üblicherweise handelt es sich bei dem Donor um eine Aminosäure und bei dem Akzeptor um eine α-Ketosäure, wobei aus der Aminosäure eine neue α-Ketosäure und aus der ursprünglichen α-Ketosäure eine neue Aminosäure wird.
Transaminasen gibt es für 19 der 20 proteinogenen Aminosäuren, wodurch diese eigentlich nur bedingt essenziell sind. Sie können aus speziellen Ketosäuren konvertiert werden, von denen einige ihrerseits vom Stoffwechsel jedoch nicht bereitgestellt werden. Die Partneraminosäure ist dabei meist Glutamat, das zu α-Ketoglutarat und so zum universellen Spender von Aminogruppen wird. Daher wird Glutamat in der Benennung der Transaminase der Einfachheit halber meist weggelassen.
Transaminasen sind auch von Bedeutung für den Harnstoffzyklus, indem sie die als Stickstoffquelle dienende Aminosäure Asparaginsäure bereitstellen.
Transaminasenanstieg
| Klassifikation nach ICD-10 | |
|---|---|
| R74.0 | Erhöhung der Transaminasenwerte und des Laktat-Dehydrogenase-Wertes (LDH) |
| ICD-10 online (WHO-Version 2019) | |
S-GOT (Glutamat-Oxalacetat-Transferase, jetzt Aspartat-Aminotransferase ASAT) und S-GPT (Glutamat-Pyruvat-Transferase, jetzt Alanin-Aminotransferase ALAT) sind Enzyme der Leber, die für bestimmte Stoffwechselschritte von entscheidender Bedeutung sind. Sie befinden sich in besonders hoher Konzentration in den Leberzellen und gelangen dann in das Blutplasma, wenn diese geschädigt sind. Die Bestimmung von SGOT und SGPT im Blut dient somit in der Praxis dem Nachweis von Leberschäden. Allerdings kommt besonders die AST auch in den Mitochondrien anderer Zellen (zum Beispiel im Herzmuskel) vor und kann dann zum Beispiel auch bei Herzinfarkten erhöht sein.